Asparaginsäure
Asp, D
-auch Aspartat genannt
-klein
-polarer (hydrophiler) Rest
-sauer
-pKs = 3,90

-auch Aspartat genannt
-klein
-polarer (hydrophiler) Rest
-sauer
-pKs = 3,90

Glutaminsäure
Glu, E
-auch Glutamat genannt
-polarer (hydrophiler) Rest
-sauer
-pKs = 4,32

-auch Glutamat genannt
-polarer (hydrophiler) Rest
-sauer
-pKs = 4,32

Histidin
His, H
-polar
-aromatischer Rest
-positiv (geladen?)
-häufig im aktiven Zentrum
-basisch (schwach)
-pKs: = 6,0 (nahe phys. pH!)

-polar
-aromatischer Rest
-positiv (geladen?)
-häufig im aktiven Zentrum
-basisch (schwach)
-pKs: = 6,0 (nahe phys. pH!)

Isoleucin
Ile, I
-zwei Chiralitätszentren
-unpolarer Rest
-aliphatisch (hydrophob)
-hydrophober Effekt/im hydrophoben Kern wasserlöslicher Proteine

-zwei Chiralitätszentren
-unpolarer Rest
-aliphatisch (hydrophob)
-hydrophober Effekt/im hydrophoben Kern wasserlöslicher Proteine

Glycin
Gly, G
-klein (kleinste As)
-(aliphatisch)
-keine Chiralität
-sorgt für Flexibilität in der Proteinstruktur

-klein (kleinste As)
-(aliphatisch)
-keine Chiralität
-sorgt für Flexibilität in der Proteinstruktur

Valin
Val, V
-unpolarer Rest
-aliphatisch (hydrophob)
-hydrophober Effekt
-im hydrophoben Kern wasserlöslicher Proteine

-unpolarer Rest
-aliphatisch (hydrophob)
-hydrophober Effekt
-im hydrophoben Kern wasserlöslicher Proteine

Phenylalanin
Phe, F
• aromatisch
• hydrophob
• sterisch aufwendig
• meist wichtige Funktion im Protein
• Absorption bei 257 nm

• aromatisch
• hydrophob
• sterisch aufwendig
• meist wichtige Funktion im Protein
• Absorption bei 257 nm

Tryptophan
Trp, W
• aromatisch
• polar
• hydrophob
• wichtige Funktion in Proteinen (Stabilisierung)

• aromatisch
• polar
• hydrophob
• wichtige Funktion in Proteinen (Stabilisierung)

Tyrosin
Tyr, Y
• aromatisch
• polar
• hydrophob
• sterisch aufwendig
• meist wichtige Funktion im Protein
• Absorption bei 274 nm
• pKs = 10,10

• aromatisch
• polar
• hydrophob
• sterisch aufwendig
• meist wichtige Funktion im Protein
• Absorption bei 274 nm
• pKs = 10,10


Kartensatzinfo:
Autor: kniffel
Oberthema: Biologie
Thema: Proteine
Schule / Uni: RWTH Aachen
Ort: Aachen
Veröffentlicht: 10.02.2010
Tags: Aminosäuren, Proteine, Biotechnologie, Zellbiologie, Translation, Tertiärstruktur, Sekundärstruktur, Primärstruktur
Schlagwörter Karten:
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