Asparaginsäure
Asp, D
-auch Aspartat genannt
-klein
-polarer (hydrophiler) Rest
-sauer
-pKs = 3,90
-auch Aspartat genannt
-klein
-polarer (hydrophiler) Rest
-sauer
-pKs = 3,90
Glutaminsäure
Glu, E
-auch Glutamat genannt
-polarer (hydrophiler) Rest
-sauer
-pKs = 4,32
-auch Glutamat genannt
-polarer (hydrophiler) Rest
-sauer
-pKs = 4,32
Histidin
His, H
-polar
-aromatischer Rest
-positiv (geladen?)
-häufig im aktiven Zentrum
-basisch (schwach)
-pKs: = 6,0 (nahe phys. pH!)
-polar
-aromatischer Rest
-positiv (geladen?)
-häufig im aktiven Zentrum
-basisch (schwach)
-pKs: = 6,0 (nahe phys. pH!)
Welche Aminosäuren wirken als Säure oder Base und wie ist ihr jeweiliger pKs-Wert?
Isoleucin
Ile, I
-zwei Chiralitätszentren
-unpolarer Rest
-aliphatisch (hydrophob)
-hydrophober Effekt/im hydrophoben Kern wasserlöslicher Proteine
-zwei Chiralitätszentren
-unpolarer Rest
-aliphatisch (hydrophob)
-hydrophober Effekt/im hydrophoben Kern wasserlöslicher Proteine
Glycin
Gly, G
-klein (kleinste As)
-(aliphatisch)
-keine Chiralität
-sorgt für Flexibilität in der Proteinstruktur
-klein (kleinste As)
-(aliphatisch)
-keine Chiralität
-sorgt für Flexibilität in der Proteinstruktur
Valin
Val, V
-unpolarer Rest
-aliphatisch (hydrophob)
-hydrophober Effekt
-im hydrophoben Kern wasserlöslicher Proteine
-unpolarer Rest
-aliphatisch (hydrophob)
-hydrophober Effekt
-im hydrophoben Kern wasserlöslicher Proteine
Phenylalanin
Phe, F
• aromatisch
• hydrophob
• sterisch aufwendig
• meist wichtige Funktion im Protein
• Absorption bei 257 nm
• aromatisch
• hydrophob
• sterisch aufwendig
• meist wichtige Funktion im Protein
• Absorption bei 257 nm
Tryptophan
Trp, W
• aromatisch
• polar
• hydrophob
• wichtige Funktion in Proteinen (Stabilisierung)
• aromatisch
• polar
• hydrophob
• wichtige Funktion in Proteinen (Stabilisierung)
Tyrosin
Tyr, Y
• aromatisch
• polar
• hydrophob
• sterisch aufwendig
• meist wichtige Funktion im Protein
• Absorption bei 274 nm
• pKs = 10,10
• aromatisch
• polar
• hydrophob
• sterisch aufwendig
• meist wichtige Funktion im Protein
• Absorption bei 274 nm
• pKs = 10,10
Kartensatzinfo:
Autor: kniffel
Oberthema: Biologie
Thema: Proteine
Schule / Uni: RWTH Aachen
Ort: Aachen
Veröffentlicht: 10.02.2010
Tags: Aminosäuren, Proteine, Biotechnologie, Zellbiologie, Translation, Tertiärstruktur, Sekundärstruktur, Primärstruktur
Schlagwörter Karten:
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