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Ala, A

-klein
-aliphatisch

Arg, R

-polar
-positiv
-stark basisch

pKs: 12,1

Asn, N

-klein
-polarer (hydrophiler) Rest
-neutral

Asp, D

-auch Aspartat genannt
-klein
-polarer (hydrophiler) Rest
-sauer
-pKs = 3,90

Cys, C

-klein
-schwefelhaltig (bildet S-S-Brücken)
-hydrophob

pKs: 8,30

Gln, Q

-polarer (hydrophiler) Rest
-neutral

Glu, E

-auch Glutamat genannt
-polarer (hydrophiler) Rest
-sauer
-pKs = 4,32

His, H

-polar
-aromatischer Rest
-positiv (geladen?)
-häufig im aktiven Zentrum
-basisch (schwach)
-pKs: = 6,0 (nahe phys. pH!)

Leu, L

• aliphatisch
• hydrophob

Lys, K

-polar
-hydrophob
-positiv
-basisch

pKs: 10,53

Ile, I

-zwei Chiralitätszentren
-unpolarer Rest
-aliphatisch (hydrophob)
-hydrophober Effekt/im hydrophoben Kern wasserlöslicher Proteine

Gly, G

-klein (kleinste As)
-(aliphatisch)
-keine Chiralität
-sorgt für Flexibilität in der Proteinstruktur

Val, V

-unpolarer Rest
-aliphatisch (hydrophob)
-hydrophober Effekt
-im hydrophoben Kern wasserlöslicher Proteine

Met, M

-schwefelhaltig
-hydrophob

Phe, F

• aromatisch
• hydrophob
• sterisch aufwendig
• meist wichtige Funktion im Protein
• Absorption bei 257 nm

Pro, P

• klein
• Strukturbrecher

Ser, S

-klein
-polarer Rest
-neutral
-aliphatische Hydroxylgruppe (hydrophil)

Thr, T

• klein
• polar
• aliphatisch

Trp, W

• aromatisch
• polar
• hydrophob
• wichtige Funktion in Proteinen (Stabilisierung)

Tyr, Y

• aromatisch
• polar
• hydrophob
• sterisch aufwendig
• meist wichtige Funktion im Protein
• Absorption bei 274 nm
• pKs = 10,10